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王飞飞， 崔志芳*， 曹智琨， 李春露
（山东科技大学 化学与环境工程学院，山东 青岛 266590）
摘要： 通过向环氧氯丙烷活化的Sepharose CL-6B中引入苯基，制备了Phenyl-Sepharose CL-6B凝胶并优化了偶联条件，以该合成的层析介质分离纯化了猪肝中的谷胱甘肽转硫酶。结果表明，在NaOH浓度为0.25 mol·L-1，苯酚加入量为0.5 mL·g-1凝胶，60 ℃下反应4.5 h的条件下，偶联效果最好，偶联率达到95.5%。用该疏水层析介质纯化猪肝中的谷胱甘肽转硫酶，活性回收率为54.54%，纯化倍数为2.6。
关键词： Phenyl-Sepharose CL-6B； 偶联； 纯化； 谷胱甘肽转硫酶
中图分类号： Q 939文献标志码： A
Preparation of Hydrophobic Interaction Chromatography Media and the Purification of Glutathione S-Transferase
WANG Fei-fei, CUI Zhi-fang, CAO Zhi-kun, LI Chun-lu
(CollegeofChemistryand Environmental Engineering,ShandongUniversityof Science and Technology,Qingdao266590,China)
Abstract: Sepharose CL-6B was activated with epichlorohydrin. Phenyl-Sepharose CL-6B was synthesized in the process of coupling phenyl to the activated Sepharose CL-6B. The optimal conditions were studied. The Glutathione S-transferases(GSTs) from liver was purified using synthesized Phenyl-Sepharose CL-6B. The result showed that the maximum coupling rate was 95.5% with 0.25 mol·L-1 NaOH,0.5 mL·g-1 phenol at 60 ℃ for 4.5 h. The GSTs activity recovery was 54.5% and the purification fold was 2.6.
Key words: Phenyl-Sepharose CL-6B； coupling； purification；Glutathione S-transferases
收稿日期：2011-10-13
作者简介： 王飞飞(1987—)，女，硕士研究生. *通信联系人.
